Ubikwityna

Marcin |

małe białko obecne we wszystkich komórkach eukariotycznych, odgrywa ważną rolę w pracesie kontrolowanej degradacji białek.

Znaczenie jej w procesie degradacji polaga na naznaczaniu białek przeznaczonych do zniszczenia - poprzez kowalencyjne łączenie się z nimi.
Białko mające ulec zniszczeniu ma zwykle kilka przyczepionych cząsteczek ubikwityny. Następnie zostaje rozpoznane przez odpowiednie proteazy (kompleks proteazy 26S) - proteasom, które dagradują białko, a ubywkitynę przywracają do wtórnego obiegu.

Ubikwityna przyłąca się kowalencyjnie poprzez glicynę z C-końca z grupą aminową lizyny białka przeznaczonego do degradacji. Proces ten jest katalizowany enzymatycznie przy wykorzystaniu ATP. W procesie "opieczętowania" białek bierze udział kilka enzymów.

Białko naznaczone ubikwityną nie ma szans na "przeżycie", musi zostać zdegradowane.
Po przyłączeniu z ubikwityną jest kierowane do proteasomu, gdzie odbywa się proteoliza.
Proteasom to wielkocząsteczkowy kompleks białek (10 i więcej) tworzących cylinder, przez który z jednej strony jest wprowadzane białko, z drugiej - po proteolizie - uwalniane są krótkie polipeptydy oraz ubikwityna.

Ubikwityna nie jest wrażliwa na działanie proteaz budujących proteasom. Jest ona wolna, i może przyłączać się do kolejnych białek, które mają ulec degradacji.

Masa cząsteczkowa ubikwityny wynosi 8,5 kDa i ma długość 76 aminokwasów. Struktura ubikwityny jest bardzo konserwatywna - ubikwityna człowieka i drożdży rozni się tylko trzema resztami.

Zobacz też:
Białka zmodyfikowane przez ubikwitynę widać *na żywo*
Nobel za badania nad degradacją białek w komórce

Inne pojęcie:
Ubikwitynizacja, Proteasom